I peptidi antimicrobici presenti in natura sono tipicamente piccoli polipeptidi basici composti da più di 30 residui di amminoacidi; sono idrosolubili-e hanno un peso molecolare di circa 4.000 Dalton. La maggior parte dei peptidi antimicrobici sono termostabili e mantengono la loro attività anche dopo il riscaldamento a 100 gradi per 10-15 minuti. La maggior parte possiede un punto isoelettrico maggiore di 7, esibendo forti caratteristiche cationiche. Inoltre, dimostrano una resistenza significativa all'elevata forza ionica e ai pH estremi. Alcuni possiedono anche la capacità di resistere all'idrolisi da parte di enzimi come la tripsina o la pepsina.
La ricerca attuale suggerisce che il meccanismo battericida dei peptidi antimicrobici coinvolge principalmente il targeting della membrana cellulare batterica; interrompono l'integrità della membrana e creano pori, causando la fuoriuscita di contenuti intracellulari e la successiva morte cellulare. Il processo inizia tipicamente con l'attrazione elettrostatica sulla superficie della membrana batterica, seguita dall'inserimento del terminale idrofobico C-nella regione idrofobica della membrana, che altera la conformazione della membrana. Peptidi multipli formano quindi canali ionici all'interno della membrana, portando all'efflusso di ioni specifici e provocando la morte cellulare. Altri ricercatori propongono che questi peptidi interagiscano con le proteine di membrana-causando aggregazione, inattivazione e formazione di canali ionici-alterando così la permeabilità della membrana e portando alla morte; permangono inoltre dubbi sull'esistenza di specifici recettori di membrana e sui potenziali effetti sinergici di altri fattori. I meccanismi d’azione possono variare tra le diverse classi di peptidi antimicrobici.
