Ad oggi, più di 200 peptidi antimicrobici sono stati isolati da vari organismi, di cui oltre 170 derivati da soli insetti. Questi peptidi sono classificati in base alla loro origine e alle proprietà strutturali.
Peptidi lineari con struttura elicoidale
Le cecropine furono i primi peptidi antimicrobici animali scoperti; sono stati isolati dalle pupe della falena americana (*Hyalophora cecropia*) da Boman et al. nel 1980.
Peptidi lineari ricchi di aminoacidi specifici
Le apidecine sono antibiotici peptidici ricchi di prolina-isolati dalle api. Solitamente sono costituiti da 16-18 residui di aminoacidi, con un contenuto di prolina che arriva fino al 33% e un contenuto di arginina fino al 17%. Le apidecine mostrano una forte attività contro alcuni batteri Gram-negativi ma sono inefficaci contro i batteri Gram-positivi.
Peptidi contenenti un singolo legame disolfuro
Questa è una piccola classe di peptidi antimicrobici. Il primo peptide di questo tipo scoperto è stata la bactenecina, derivata da neutrofili bovini. Contiene 12 amminoacidi-compresi quattro residui di arginina-e forma un legame disolfuro tra il secondo e l'undicesimo residuo.
Peptidi contenenti due o più legami disolfuro
Le difese sono i rappresentanti prototipici di questa classe. Le -defensine scoperte inizialmente, derivate da tessuti di mammiferi, contengono generalmente 29-34 residui di amminoacidi; sei residui conservati di cisteina formano tre legami disolfuro intramolecolari. Inoltre, vengono conservati i residui di arginina nelle posizioni 6 e 15, nonché un residuo di glicina in posizione 24.
Lantibiotici
I lantibiotici sono antibiotici peptidici prodotti da batteri; sono codificati geneticamente, sintetizzati sui ribosomi e sottoposti a modificazioni post-traduzionali per incorporare gruppi organici specifici. La nisina è quella più studiata tra loro.
